На сайте министерства образования и науки РФ (minobrnauki.gov.ru) была опубликована новость о наших исследованиях диффузии фибрилл. «Ученые из Санкт-Петербургского государственного университета (СПбГУ) опровергли выдвинутый оксфордскими коллегами тезис о «диффузионном фильтре» и фактически создали новую теорию диффузионного эксперимента ядерного магнитного резонанса (ЯМР), что в будущем может помочь найти лечение от деменции.»
Dr. Boris B. Kharkov, Ivan S. Podkorytov, Dr. Stanislav A. Bondarev, Dr. Mikhail V. Belousov, Vladislav A. Salikov, Prof. Dr. Galina A. Zhouravleva, Prof. Dr. Nikolai R. Skrynnikov
Sevastyan O. Rabdano, Matthew D. Shannon, Sergei A. Izmailov, Nicole Gonzalez Salguero, Mohamad Zandian, Rudra N. Purusottam, Michael G. Poirier, Nikolai R. Skrynnikov and Christopher P. Jaroniec
Команда проекта в СПбГУ (слева направо): Николай Скрынников, Олег Михайловский, Ольга Рогачева и Сергей Измайлов
Совместно с лабораторией Yi Xue (Университет Цинхуа) выигран грант РНФ «На пути к улучшению белковых структур: совместное использование данных рентгеновской дифракции и МД моделей белковых кристаллов» (21-44-00033). Грант выигран в рамках конкурса «Проведение фундаментальных научных исследований и поисковых научных исследований международными научными коллективами» (совместно с Государственным фондом естественных наук Китая — NSFC).
В октябре 2020 года Николай Скрынников вошел в состав конкурсной комиссии по направлению «Генетика и науки о жизни» для проведения конкурса на замещение должностей научных работников и перевода на соответствующие должности научных работников «Научно-технологического университета Сириус».
Bolgov, A., Korban, S., Luzik, D., Zhemkov, V., Kim, M., Rogacheva, O., & Bezprozvanny, I. Crystal structure of the SH3 domain of growth factor receptor-bound protein 2. Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications, 76(6), 263-270, 2020.
This study presents the crystal structure of the N-terminal SH3 (SH3N) domain of growth factor receptor-bound protein 2 (Grb2) at 2.5 Å resolution. Grb2 is a small (215-amino-acid) adaptor protein that is widely expressed and involved in signal transduction/cell communication. The crystal structure of full-length Grb2 has previously been reported (PDB entry 1gri). The structure of the isolated SH3N domain is consistent with the full-length structure. The structure of the isolated SH3N domain was solved at a higher resolution (2.5 Å compared with 3.1 Å for the previously deposited structure) and made it possible to resolve some of the loops that were missing in the full-length structure. In addition, interactions between the carboxy-terminal region of the SH3N domain and the Sos1-binding sites were observed in the structure of the isolated domain. Analysis of these interactions provided new information about the ligand-binding properties of the SH3N domain of Grb2.
Izmailov, S.A, Rabdano, S.O., Hasanbasri, Z., Podkorytov, I.S., Saxena, S., Skrynnikov, N.R. Structural and dynamic origins of ESR lineshapes in spin-labeled GB1 domain: the insights from spin dynamics simulations based on long MD trajectories. Scientific Reports2020.
Luzik, D.A., Rogacheva, O.N., Izmailov, S.A., Indeykina, M.I., Kononikhin, A.S., Skrynnikov, N.R. Molecular Dynamics model of peptide-protein conjugation: case study of covalent complex between Sos1 peptide and N-terminal SH3 domain from Grb2. Scientific Reports2019, 9(1).
