• Русский
  • English

Записи с тэгом ‘Скрынников’

Modeling a system with intrinsic disorder: an NMR/MD study of peptide-protein encounter complex

Опубликовано: 24.08.2014

International Conference on Magnetic Resonance in Biological Systems (ICMRBS)

Николай Скрынников принял участие в «Международной конференции по магнитному резонансу в биологических системах» (ICMRBS), Даллас, Техас, 24-29 августа 2014 г. Он представил лекцию “Modeling a system with intrinsic disorder: an NMR/MD study of peptide-protein encounter complex”.

Tags:

Конференция NMRCM 2014

Опубликовано: 07.07.2014

Сотрудники лаборатории приняли активное участие в конференции Nuclear Magnetic Resonance in Condenced Matter “Biomolecular NMR and related phenomena”, Санкт-Петербург, 7-11 июля, 2014.

NMRCM logo

Н.Р. Скрынников представил лекцию

  • T. Yuwen, Yi Xue, F. Zhu and N.R. Skrynnikov Modeling a system with intrinsic disorder: an NMR/MD study of peptide-protein encounter complex.

С.О. Рабдано представил устный доклад

  • The study of hydration properties of functional groups of glycine and beta- alanine amino acids by nuclear magnetic resonance and quantum chemical calculations.

Все сотрудники лаборатории участвовали в обсуждении лекций, устных и постерных докладов на конференции NMRCM 2014.

Tags: ,

1H, 13C, 15N химические сдвиги RRM2

Опубликовано: 31.05.2014

2 мая 2014 года в репозитории Biological Magnetic Resonance Data Bank было опубликовано отнесение химических сдвигов 1H, 13C и 15N домена RRM2 белка TDP-43.

Авторы: Rabdano, Sevastyan; Podkorytov, Ivan; Yuwen, Tairan; Groves, Adam; Chamberlain, Kyle; Yakimov, Alexander; Skrynnikov, Nikolai.

BMRB 19922

Tags: , , , ,

Опубликовано: 04.05.2014

Yuwen, T. & Skrynnikov, N. R. CP-HISQC: a better version of HSQC experiment for intrinsically disordered proteins under physiological conditions. Journal of Biomolecular NMR 58, 175–192 (2014).

DOI: 10.1007/s10858-014-9815-5

(далее…)

Tags:

Опубликовано: 04.05.2014
Xue, Y. & Skrynnikov, N. R. Ensemble MD simulations restrained via crystallographic data: Accurate structure leads to accurate dynamics: Ensemble MD Simulations. Protein Science 23, 488–507 (2014).

(далее…)

Tags: