• Русский
  • English

Записи с тэгом ‘Рогачева’

Dynamics in protein crystals: insights from MD simulations complement new solid-state NMR and X-ray data

Опубликовано: 03.09.2016

O. N. Rogacheva , S. A. Izmailov , V. Kurauskas , A. Shilova , P. Ma, Y. Xue, N. Coquelle, J. D. Haller, T. Yuwen, I. Ayala, A. Hessel, J. Woodhouse, O. Mikhailovskii, D. Willbold, J. Colletier, N. R. Skrynnikov, P. Schanda «Dynamics in protein crystals: insights from MD simulations complement new solid-state NMR and X-ray data» The FEBS Journal 283 (Suppl. 1), 237 (2016).

DOI: 10.1111/febs.13808

(далее…)

Tags: , ,

XXXVIII Finnish NMR Symposium

Опубликовано: 13.06.2016

Finnish NMR symposium

Н.Р Скрынников, И.С. Подкорытов, С.А. Измайлов, О.Н. Рогачева, К. Кемпф и С.О. Рабдано приняли участие в конференции XXXVIII Finnish NMR Symposium, Ювяскюля, Финляндия.

Н.Р. Скринников представил лекцию «Dynamics in Protein Crystals: Insights From MD Simulations Complement New Solid-State NMR And X-Ray Data».

Керстин представила устный доклад “Local and global dynamics of intrinsically disordered proteins: a case study of H4 histone tail“.

И.С. Подкорытов представил постер “Diffusion-filtered experiment to detect flexible portion of protein chain in amyloid fibrils: application to Sup35NM“.

С.А. Измайлов представил постер “Simple MD-based model for oxidative folding of peptides and proteins”.

О.Н. Рогачева представила постер “Using molecular dynamics simulation and chemical shift prediction to unravel dynamics in different crystal forms of ubiquitin”.

С.О. Рабдано представил постер “Loss of protein stability due to formation of intermolecular disulfide bonds under the effect of oxidative stress: case study of the RRM2 domain from neuropathological protein TDP-43”.

Tags: , , , , , , ,

Динамика в белковых кристаллах

Опубликовано: 01.06.2016

Мы изучили динамику в двух формах кристаллов убиквитина (PDB 3ONS и 3N30) с особым акцентом на (i) конформационный обмен между β-поворотами типа I и II в последоватлености 51-54 и (ii) качательную динамику, где белковые молекулы целиком слегка переориентируются внутри кристаллической решетки. Экспериментально оба динамических процесса были охарактеризованы дисперсией релаксации с использованием твердотельных ЯМР методик. Процессы показывают похожие или одинаковые характеристические времена (десятки микросекунд) в кристаллах 3N30. Это наводит на вопрос: «является ли это просто совпадением или напротив два этих динамических процесса согласованы?» Для того, чтобы ответить на этот вопрос мы выполнили МД моделирование кристаллов 3ONS и 3N30. Для количественного анализа качательного движения мы использовали временные корреляционные функции.

screen-shot-2016-09-07-at-23-49-51

 

МД моделирование кристаллов позволяет понять качательное движение. Мы показали, что кристалл 3N30 склонен к раскачиванию, и наблюдали слабую связь между качательным движением и обменом βI↔βII. Наши данные также подкреплены данными рентгеновской кристаллографии и твердотельного ЯМР и, по всей видимости, являются весьма точным в объяснении баланса населенностей различных конформаций.

Tags: , , ,

Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia

Опубликовано: 21.05.2015

Ольга Рогачева защитила кандидатскую диссертацию «Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia».

Информацию о диссертации можно просмотреть на сайте СПбГУ.

Tags: