• Русский
  • English

Записи с тэгом ‘Рогачева’

Статьи «Лови вращение», «В магнитном поле возможностей»

Опубликовано: 30.06.2021
Обложка журнала «Санкт-Петербургский университет» №4 31 июня 2021

О лаборатории биомолекулярного ЯМР СПбГУ были опубликованы две статьи в журнале “Санкт-Петербургский университет” №4 (3930) 31 июня 2021.

В первой статье мы рассказали журналистам о новом способе распознавания спектральных сигналов амилоидных фибрилл, который поможет лучше разобраться в механизме нейродегенеративных заболеваний.

Во второй статье мы рассказали журналистам о лаборатории, целях, задачах и планах на будущее. Лаборатории биомолекулярного ЯМР СПбГУ почти восемь лет. 

Tags: , , , , , , , ,

Совместный грант РНФ и NSFC

Опубликовано: 27.10.2020
Команда проекта в СПбГУ (слева направо):
Николай Скрынников, Олег Михайловский, Ольга Рогачева и Сергей Измайлов

Совместно с лабораторией Yi Xue (Университет Цинхуа) выигран грант РНФ «На пути к улучшению белковых структур: совместное использование данных рентгеновской дифракции и МД моделей белковых кристаллов» (21-44-00033). Грант выигран в рамках конкурса «Проведение фундаментальных научных исследований и поисковых научных исследований международными научными коллективами» (совместно с Государственным фондом естественных наук Китая — NSFC).

Обновлено (28 декабря 2020): Новость на сайте СПбГУ

Tags: , , ,

Стажировка Ольги Рогачевой в институте полимеров им. Макса Планка

Опубликовано: 17.06.2020

Поздравляем Ольгу Рогачеву с победой в конкурсе СПбГУ и DAAD «Дмитрий Менделеев» и стажировкой в институте полимеров им. Макса Планка!

(далее…)

Tags:

Crystal structure of the SH3 domain of growth factor receptor-bound protein 2

Опубликовано: 29.05.2020

Bolgov, A., Korban, S., Luzik, D., Zhemkov, V., Kim, M., Rogacheva, O., & Bezprozvanny, I. Crystal structure of the SH3 domain of growth factor receptor-bound protein 2. Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications, 76(6), 263-270, 2020.

This study presents the crystal structure of the N-terminal SH3 (SH3N) domain of growth factor receptor-bound protein 2 (Grb2) at 2.5 Å resolution. Grb2 is a small (215-amino-acid) adaptor protein that is widely expressed and involved in signal transduction/cell communication. The crystal structure of full-length Grb2 has previously been reported (PDB entry 1gri). The structure of the isolated SH3N domain is consistent with the full-length structure. The structure of the isolated SH3N domain was solved at a higher resolution (2.5 Å compared with 3.1 Å for the previously deposited structure) and made it possible to resolve some of the loops that were missing in the full-length structure. In addition, interactions between the carboxy-terminal region of the SH3N domain and the Sos1-binding sites were observed in the structure of the isolated domain. Analysis of these interactions provided new information about the ligand-binding properties of the SH3N domain of Grb2.

Tags: ,

Molecular Dynamics model of peptide-protein conjugation: case study of covalent complex between Sos1 peptide and N-terminal SH3 domain from Grb2

Опубликовано: 26.12.2019

Luzik, D.A., Rogacheva, O.N., Izmailov, S.A., Indeykina, M.I., Kononikhin, A.S., Skrynnikov, N.R. Molecular Dynamics model of peptide-protein conjugation: case study of covalent complex between Sos1 peptide and N-terminal SH3 domain from Grb2. Scientific Reports 2019, 9(1).

DOI: 10.1038/s41598-019-56078-7

(далее…)

Tags: , , ,

4-я ежегодная конференция Института Трансляционной Биомедицины СПбГУ, Санкт-Петербург

Опубликовано: 20.07.2018

Борис Харьков, Сергей Измайлов, Севастьян Рабдано, Николай Скрынников, Дмитрий Лузик, Ольга Рогачева и Иван Подкорытов приняли участие в четвертой ежегодной конференции института трансляционной биомедицины, прошедшей в 20-22 июля 2018 в Санкт-Петербурге.

Сергей Измайлов представил доклад «Метки ЭПР в качестве зонда для исследования белковых систем: о чём говорят спектры».

Иван Подкорытов представил доклад «Исследование подвижных участков белка Sup35NM в мономерах и в составе фибрилл методами ЯМР с диффузионным фильтром».

Ольга Рогачева представила доклад «Биоконъюгация пептидов в контексте таргетной терапии: моделирование и эксперимент».

Дмитрий Лузик представил доклад «Covalent binding of modified Sos1-derived peptide and N-terminal SH3-domain of adapter protein Grb2».

Севастьян Рабдано представил доклад «ESR spectroscopy as a probe of protein dynamics: an insight from long MD simulations».

Tags: , , , , , ,

A new structural arrangement in proteins involving lysine NH3+ group and carbonyl

Опубликовано: 27.11.2017

Rogacheva, O. N.; Izmailov, S. A.; Slipchenko, L. V.; Skrynnikov, N. R. A New Structural Arrangement in Proteins Involving Lysine NH3 + Group and Carbonyl. Scientific Reports 2017, 7 (1).

DOI: 10.1038/s41598-017-16584-y.

(далее…)

Tags: , ,

FEBS congress, Jerusalem, Israel

Опубликовано: 14.09.2017

Иван Подкорытов, Севастьян Рабдано, Ольга Рогачева, Керстин Кемпф и Дмитрий Лузик участвовали в конгрессе FEBS в Иерусалиме, Израиль.

Керстин Кемпф представила устный доклад “Local and global dynamics of intrinsically disordered proteins: a case study of H4 histone tail”.

Иван Подкорытов представил постер “Detection of flexible portion of protein chain in Sup35NM amyloid fibrils by means of diffusion-filtered NMR experiment”.

Севастьян Рабдано представил постер “Characterizing the Size of Protein Aggregate Particles Using a Combination of NMR Diffusion Measurements and Dynamic Light Scattering: Case Study of RRM2 Domain from Protein TDP-43”.

Ольга Рогачева представила постер “New linear interaction between charged lysine side chain and carbonyl group in protein structures”.

Дмитрий Лузик представил постер “Non-native disulfide bridges in protein-peptide complex and in protein homodimers trigger unfolding and aggregation”.

Tags: , , , , , ,

New linear interaction between charged lysine side chain and carbonyl group in protein structures

Опубликовано: 08.09.2017

Rogacheva, O. N.; Izmailov, S. A.; Slipchenko, L. V.; Skrynnikov, N. R. Non-Native Disulfide Bridges in Protein-Peptide Complex and in Protein Homodimers Trigger Unfolding and Aggregation. The FEBS Journal 2017, 284 (Suppl. 1), 311.

DOI: 10.1111/febs.14174.

(далее…)

Tags: , ,

Slow Conformational Exchange and Overall Rocking Motion in Ubiquitin Protein Crystals

Опубликовано: 27.07.2017

Kurauskas, V.; Izmailov, S. A.; Rogacheva, O. N.; Hessel, A.; Ayala, I.; Woodhouse, J.; Shilova, A.; Xue, Y.; Yuwen, T.; Coquelle, N.; Colletier, J.-P.; Skrynnikov, N. R.; Schanda, P. Slow Conformational Exchange and Overall Rocking Motion in Ubiquitin Protein Crystals. Nature Communications 2017, 8 (1).

DOI: 10.1038/s41467-017-00165-8.

(далее…)

Tags: , ,