• Русский
  • English

Записи с тэгом ‘Рогачева’

A new structural arrangement in proteins involving lysine NH3+ group and carbonyl

Опубликовано: 27.11.2017

Rogacheva, O. N.; Izmailov, S. A.; Slipchenko, L. V.; Skrynnikov, N. R. A New Structural Arrangement in Proteins Involving Lysine NH3 + Group and Carbonyl. Scientific Reports 2017, 7 (1).

DOI: 10.1038/s41598-017-16584-y.

(далее…)

Tags: , ,

FEBS congress, Jerusalem, Israel

Опубликовано: 14.09.2017

Иван Подкорытов, Севастьян Рабдано, Ольга Рогачева, Керстин Кемпф и Дмитрий Лузик участвовали в конгрессе FEBS в Иерусалиме, Израиль.

Керстин Кемпф представила устный доклад “Local and global dynamics of intrinsically disordered proteins: a case study of H4 histone tail”.

Иван Подкорытов представил постер “Detection of flexible portion of protein chain in Sup35NM amyloid fibrils by means of diffusion-filtered NMR experiment”.

Севастьян Рабдано представил постер “Characterizing the Size of Protein Aggregate Particles Using a Combination of NMR Diffusion Measurements and Dynamic Light Scattering: Case Study of RRM2 Domain from Protein TDP-43”.

Ольга Рогачева представила постер “New linear interaction between charged lysine side chain and carbonyl group in protein structures”.

Дмитрий Лузик представил постер “Non-native disulfide bridges in protein-peptide complex and in protein homodimers trigger unfolding and aggregation”.

Tags: , , , , , ,

New linear interaction between charged lysine side chain and carbonyl group in protein structures

Опубликовано: 08.09.2017

Rogacheva, O. N.; Izmailov, S. A.; Slipchenko, L. V.; Skrynnikov, N. R. Non-Native Disulfide Bridges in Protein-Peptide Complex and in Protein Homodimers Trigger Unfolding and Aggregation. The FEBS Journal 2017, 284 (Suppl. 1), 311.

DOI: 10.1111/febs.14174.

(далее…)

Tags: , ,

Slow Conformational Exchange and Overall Rocking Motion in Ubiquitin Protein Crystals

Опубликовано: 27.07.2017

Kurauskas, V.; Izmailov, S. A.; Rogacheva, O. N.; Hessel, A.; Ayala, I.; Woodhouse, J.; Shilova, A.; Xue, Y.; Yuwen, T.; Coquelle, N.; Colletier, J.-P.; Skrynnikov, N. R.; Schanda, P. Slow Conformational Exchange and Overall Rocking Motion in Ubiquitin Protein Crystals. Nature Communications 2017, 8 (1).

DOI: 10.1038/s41467-017-00165-8.

(далее…)

Tags: , ,

Конференция Института Трансляционной Биомедицины СПбГУ «Актуальные проблемы трансляционной биомедицины — 2017»

Опубликовано: 16.07.2017

dna-2358911.1961d33827f555101ee91d38be0ea3583237

15-16 июля 2017 года состоялась III ежегодная конференция Института Трансляционной Биомедицины СПбГУ «Актуальные проблемы трансляционной биомедицины — 2017». Конференция объединяет учёных ИТБМ всех направлений, а также приглашенных ученых, работающих в смежных областях, из Санкт-Петербурга, Москвы и из-за рубежа.

В конференции приняли участие Николай Скрынников, Иван Подкорытов, Дмитрий Лузик, Ольга Рогачева, Севастьян Рабдано, Сергей Измайлов, Али Шабан и Олег Михайловский.

Николай Скрынников представил лекцию “Обзор исследований в области экспериментальной биофизики, клеточной биологии и компьютерного моделирования, проводимых в Лаборатории биомолекулярного ЯМР СПбГУ”.

Иван Подкорытов представил постер “Применение ЯМР эксперимента с диффузионным фильтром для детектирования сигнала гибкой части амилоидных фибрилл Sup35NM”.

Дмитрий Лузик представил постер “Ковалентное связывание пептидного лиганда с SH2 доменом Fyn киназы и его последствия в виде агрегации и снижения структурной стабильности домена”.

Ольга Рогачева представила постер “Новое взаимодействие между группой NH3+ лизина и карбонилами основной цепи, дополняющее водородные связи”.

Севастьян Рабдано представил постер “Потеря структуры и агрегация белка при возникновении дисульфидных мостиков под воздействием окислительного стресса: пример домена RRM2 из нейропатологического белка TDP-43”.

Сергей Измайлов представил постер “Простая модель оксидативного сворачивания пептидов и белков в молекулярной динамике”.

Али Шабан представил постер “Библиотека Матлаб для аппроксимации сигналов в двумерных ЯМР спектрах”.

Tags: , , , , , ,

Dynamics in protein crystals: insights from MD simulations complement new solid-state NMR and X-ray data

Опубликовано: 03.09.2016

O. N. Rogacheva , S. A. Izmailov , V. Kurauskas , A. Shilova , P. Ma, Y. Xue, N. Coquelle, J. D. Haller, T. Yuwen, I. Ayala, A. Hessel, J. Woodhouse, O. Mikhailovskii, D. Willbold, J. Colletier, N. R. Skrynnikov, P. Schanda «Dynamics in protein crystals: insights from MD simulations complement new solid-state NMR and X-ray data» The FEBS Journal 283 (Suppl. 1), 237 (2016).

DOI: 10.1111/febs.13808

(далее…)

Tags: , ,

XXXVIII Finnish NMR Symposium

Опубликовано: 13.06.2016

Finnish NMR symposium

Н.Р Скрынников, И.С. Подкорытов, С.А. Измайлов, О.Н. Рогачева, К. Кемпф и С.О. Рабдано приняли участие в конференции XXXVIII Finnish NMR Symposium, Ювяскюля, Финляндия.

Н.Р. Скринников представил лекцию «Dynamics in Protein Crystals: Insights From MD Simulations Complement New Solid-State NMR And X-Ray Data».

Керстин представила устный доклад “Local and global dynamics of intrinsically disordered proteins: a case study of H4 histone tail“.

И.С. Подкорытов представил постер “Diffusion-filtered experiment to detect flexible portion of protein chain in amyloid fibrils: application to Sup35NM“.

С.А. Измайлов представил постер “Simple MD-based model for oxidative folding of peptides and proteins”.

О.Н. Рогачева представила постер “Using molecular dynamics simulation and chemical shift prediction to unravel dynamics in different crystal forms of ubiquitin”.

С.О. Рабдано представил постер “Loss of protein stability due to formation of intermolecular disulfide bonds under the effect of oxidative stress: case study of the RRM2 domain from neuropathological protein TDP-43”.

Tags: , , , , , , ,

Динамика в белковых кристаллах

Опубликовано: 01.06.2016

Мы изучили динамику в двух формах кристаллов убиквитина (PDB 3ONS и 3N30) с особым акцентом на (i) конформационный обмен между β-поворотами типа I и II в последоватлености 51-54 и (ii) качательную динамику, где белковые молекулы целиком слегка переориентируются внутри кристаллической решетки. Экспериментально оба динамических процесса были охарактеризованы дисперсией релаксации с использованием твердотельных ЯМР методик. Процессы показывают похожие или одинаковые характеристические времена (десятки микросекунд) в кристаллах 3N30. Это наводит на вопрос: «является ли это просто совпадением или напротив два этих динамических процесса согласованы?» Для того, чтобы ответить на этот вопрос мы выполнили МД моделирование кристаллов 3ONS и 3N30. Для количественного анализа качательного движения мы использовали временные корреляционные функции.

screen-shot-2016-09-07-at-23-49-51

 

МД моделирование кристаллов позволяет понять качательное движение. Мы показали, что кристалл 3N30 склонен к раскачиванию, и наблюдали слабую связь между качательным движением и обменом βI↔βII. Наши данные также подкреплены данными рентгеновской кристаллографии и твердотельного ЯМР и, по всей видимости, являются весьма точным в объяснении баланса населенностей различных конформаций.

Tags: , , ,

Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia

Опубликовано: 21.05.2015

Ольга Рогачева защитила кандидатскую диссертацию «Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia».

Информацию о диссертации можно просмотреть на сайте СПбГУ.

Tags: